Хромопротеины: пигменты, гем и функции белков

Хромопротеины - это сложные белки, в которых белковая часть связана с окрашенной небелковой группой. Цвет здесь не случайная внешняя деталь: именно простетическая группа поглощает свет, связывает молекулы или переносит электроны. Поэтому один и тот же общий принцип даёт столь разные функции: гемоглобин переносит кислород, цитохромы проводят электроны, родопсин запускает зрительный сигнал, а хлорофилл-белковые комплексы ловят свет. Разберём, как отличать эти системы и не смешивать белок, пигмент и их функцию.

Что называют хромопротеинами

Сложный белок состоит из апобелка и небелкового компонента. Если этот компонент окрашен и отвечает за характерное поглощение света, комплекс относят к хромопротеинам. Его небелковую часть называют простетической группой, когда она прочно удерживается в белке и работает вместе с ним. Апобелок создаёт для пигмента определённую среду: экранирует его от воды, фиксирует нужную форму и меняет его свойства. Поэтому свободный пигмент и тот же пигмент в составе белка - не всегда одно и то же по функции.

Удобно не запоминать хромопротеины как один список, а спрашивать: какая группа встроена и какое превращение она делает возможным? Гем содержит железо и участвует в связывании газов или окислительно-восстановительных реакциях. Флавины FAD и FMN принимают и отдают электроны. Ретиналь меняет конфигурацию под действием света. Хлорофилл и каротиноиды поглощают свет в фотосинтетических комплексах и безопасно рассеивают избыток энергии.

Гем: порфириновое кольцо с железом

Самая известная группа хромопротеинов - гемопротеины. Их простетическая группа гем b состоит из протопорфирина IX и иона $\mathrm{Fe^{2+}}$. Порфириновое кольцо образовано четырьмя пиррольными фрагментами; сопряжённая система электронов и обусловливает интенсивное поглощение света. Четыре атома азота кольца удерживают железо в плоскости, а ещё две координационные позиции железа направлены по разные стороны этой плоскости.

Одна из аксиальных позиций обычно занята аминокислотой белка, часто гистидином. Вторую может занимать лиганд: например, $O_2$ в миоглобине и гемоглобине. Но гем не следует автоматически понимать как «деталь для кислорода». В цитохромах смена степени окисления железа между $\mathrm{Fe^{2+}}$ и $\mathrm{Fe^{3+}}$ делает гем переносчиком электронов, а в каталазе и пероксидазах он помогает превращать перекись водорода. Подробное строение кольца и различия гема b, c и a разобраны в статье о геме и протопорфирине IX.

Рассчитать для своей задачи

Гемоглобин и миоглобин: одинаковый гем, разные задачи

Гемоглобин и миоглобин хорошо показывают, почему нельзя судить о функции только по простетической группе. У обоих есть гем с железом, способный обратимо связывать кислород. Однако миоглобин - преимущественно одиночная полипептидная цепь с одним гемом; он работает в мышце как внутриклеточный резерв и облегчает доставку кислорода к митохондриям. Его кривая насыщения гиперболическая: кооперативности между субъединицами нет.

Гемоглобин взрослого человека - тетрамер с четырьмя гемами. Связывание кислорода одним гемом меняет конформацию всего комплекса и влияет на остальные центры. Поэтому кривая насыщения S-образная: в лёгких гемоглобин эффективно загружается кислородом, а в тканях отдаёт его. Механизм этой кооперативности и влияние $CO_2$, pH и температуры разобраны в статье о кривой диссоциации оксигемоглобина. Формула «одинаковый гем - одинаковая функция» здесь была бы ошибкой: функцию определяет весь белковый комплекс.

Гемопротеины как ферменты и переносчики электронов

Цитохромы используют гем главным образом не для связывания кислорода, а для переноса электронов. Принимая электрон, железо переходит из $\mathrm{Fe^{3+}}$ в $\mathrm{Fe^{2+}}$; отдавая его, возвращается обратно. В дыхательной цепи такие последовательные переходы позволяют передать электроны от восстановленных коферментов к кислороду. Важно, что сам кислород как конечный акцептор восстанавливается только на специальном финальном участке цепи, а не на каждом цитохроме.

Каталаза и пероксидазы тоже гемопротеины, но их задача - контролировать реакционноспособные формы кислорода. Каталаза разлагает перекись водорода на воду и кислород, а пероксидазы используют перекись для окисления другого субстрата. В этих реакциях окружение гема в активном центре направляет химию иначе, чем в глобинах. Связь между флавиновыми входными звеньями, железосерными кластерами и цитохромами полезно проследить в разборе комплексов дыхательной цепи митохондрий.

Флавопротеины: цветные коферменты FAD и FMN

Флавопротеины содержат производные рибофлавина: флавинадениндинуклеотид (FAD) или флавинмононуклеотид (FMN). Их изоаллоксазиновое кольцо окрашено и способно существовать в окисленной, одноэлектронно-восстановленной и двухэлектронно-восстановленной формах. Такая гибкость делает флавины удобными посредниками между реакциями, где электроны передаются по одному или по два.

В отличие от гема, FAD или FMN не обязательно выступают ярко видимым пигментом ткани; слово «хромопротеин» описывает химический признак комплекса, а не только заметный цвет организма. Например, FMN стоит в начале комплекса I дыхательной цепи и принимает электроны от НАДН, а FAD служит коферментом сукцинатдегидрогеназы в комплексе II. В обоих случаях белок задаёт, какие субстраты подойдут к коферменту и куда уйдёт электрон дальше.

Родопсин, хлорофилл и каротиноиды: когда сигналом служит свет

В родопсине сетчатки простетической группой служит ретиналь. Поглощённый фотон переводит 11-цис-ретиналь в транс-форму, из-за чего меняется форма опсина и запускается каскад зрительной трансдукции. Это не перенос кислорода и не прямой перенос электронов: цветная группа превращает энергию света в изменение состояния рецепторного белка.

В фотосистемах растений белки удерживают хлорофиллы и каротиноиды в строго организированных комплексах. Хлорофилл поглощает свет и участвует в разделении зарядов; каротиноиды расширяют диапазон поглощения и помогают защищать систему от избытка возбуждения. Здесь также важен комплекс, а не один пигмент в растворе. О строении главного зелёного пигмента, магнии в центре кольца и формах a и b читайте в статье о строении хлорофилла.

Рассчитать для своей задачи

Как разбирать задачу о хромопротеине

Сначала назовите апобелок и простетическую группу, затем укажите, какое свойство группы используется: координация лиганда, изменение окислительного состояния или поглощение света. После этого свяжите свойство с местом работы. Так миоглобин с гемом логично отнести к мышце и кислороду, цитохром - к электронному транспорту, а родопсин - к фоторецептору. Если в условии встретилось железо в геме, не делайте преждевременный вывод о переносе $O_2$: проверяйте, какой именно белок назван.

Почему пигменту нужен белок

Белковая оболочка не просто удерживает маленькую молекулу на месте. Она ограничивает доступ воды и других реагентов, располагает аминокислотные остатки рядом с активным центром и тем самым сдвигает его химические свойства. У гема это влияет на то, какие лиганды смогут подойти к железу и будет ли реакция обратимой. У флавина окружение меняет склонность принимать один или два электрона. В фотосистеме взаимное положение пигментов определяет, куда после поглощения света передастся энергия.

Отсюда следует полезный приём для сравнения: сначала отделите универсальную химию кофактора от специфики белка. Один и тот же гем встречается в переносчике кислорода, оксидазе и пероксидазе, но набор соседних аминокислот и доступные партнёры у них различны. Аналогично ретиналь вне опсина не запускает зрительную передачу, а хлорофилл вне фотосистемы не заменяет организованный реакционный центр. Именно комплекс делает пигмент биологически управляемым.

Частые ошибки

• Называть гемоглобин и гем одним и тем же. Гем - простетическая группа, гемоглобин - белок с четырьмя такими группами.
• Считать любой гемопротеин переносчиком кислорода. Цитохромы, каталаза и пероксидазы используют гем иначе.
• Приписывать миоглобину кооперативность. У его единственного гема нет соседних субъединиц, с которыми можно кооперироваться.
• Путать FAD и FMN с белками. Это коферменты, а флавопротеин - белок в комплексе с одним из них.
• Считать хлорофилл свободной молекулой, работающей без окружения. В клетке он организован в белково-пигментных комплексах.

FAQ

Все ли окрашенные белки являются хромопротеинами?

Термин применяют к сложным белкам с окрашенной простетической группой. Видимый цвет белка сам по себе ещё не доказывает наличие такой группы: окраска может возникать и по другим причинам.

Почему гемоглобин и миоглобин по-разному связывают кислород?

У них одинаковый тип гема, но разная организация белка. Миоглобин мономерен и связывает кислород без кооперативности; гемоглобин тетрамерен, поэтому связывание одного лиганда влияет на остальные центры.

Родопсин - это тоже хромопротеин?

Да. Его окрашенная группа ретиналь поглощает свет и после изомеризации меняет состояние опсина, что запускает зрительный сигнал.

Коротко

Хромопротеины соединяют апобелок с окрашенной простетической группой. Гем даёт глобинам возможность обратимо связывать кислород, цитохромам - переносить электроны, а ферментам - превращать перекись. FAD и FMN делают флавопротеины гибкими окислительно-восстановительными катализаторами, ретиналь переводит свет в зрительный сигнал, а хлорофилл с каротиноидами работает в фотосистемах. Главный принцип: химические возможности задаёт пигмент, но конкретную функцию определяет белковое окружение.